Zucker-transport durch den Zucker-Transport-Proteinen (STP) ist einzigartigen Pflanzen, und ist wichtig für die richtige Entwicklung der pflanze Organe, wie der pollen. Kläranlagen werden auch verwendet, um konzentrieren sich Zucker in bestimmten Geweben wie Obst, und Sie spielen eine wichtige Rolle in der pflanzlichen Abwehr gegen Pilz-Attacken von z.B. Rost und Mehltau.
Zucker generiert wird, in der pflanze-Blätter, die durch Photosynthese und transportiert, wie das Disaccharid Saccharose in andere Teile der pflanze, die durch das Sieb Gewebe. In sink-Geweben wie Wurzeln, pollen und Früchte, kann die pflanze den Zucker zu absorbieren, entweder als Saccharose oder, nach der Spaltung, als die Monosaccharide glucose und fructose.
Die Aufnahme von Glukose und anderen Monosacchariden ist getrieben von Kläranlagen, bewegen Zucker durch die sonst undurchlässige Zell-Membran unter Verwendung einer Säure Farbverlauf. Diese Proteine haben einige spezifische Eigenschaften im Vergleich zu ähnlichen Proteine aus Tieren oder Bakterien. Sie haben eine extrem hohe Affinität für Zucker; in der Tat, binden Sie 1000 mal stärker auf Zucker als ähnliche Proteine beim Menschen. Zur gleichen Zeit, Sie pflegen eine sehr hohe Aktivität über einen breiten pH-Spektrum im Vergleich zu anderen Säure-driven Zucker-Transporter.
Den ersten Blick auf eine einzigartige transport-Mechanismus
Als die ersten in der Welt, eine kleine Gruppe von Forschern von der Abteilung der Molekularbiologie und Genetik an der Universität Aarhus in Dänemark entschieden hat, Struktur des STP-Zucker-transport-protein. Mit diesem haben die Forscher in der Lage, Erklärungen für den jeweiligen transport-Eigenschaften von Kläranlagen.
Kläranlagen sind Proteine, die sich in der Membran der Zelle, und diese sind sehr schwierig, mit zu arbeiten. Daher dauert es oft viele Jahre, um neue Ergebnisse, und dies war auch der Fall mit dieser Studie, die Forscher mussten die Strategie ändern und die Anwendung von neuen Methoden mehrere Male.
„Es war ein extrem schwieriger Prozess. Auf dem Weg mussten wir gehen lassen, sehr viel versprechende Ergebnisse und starten Sie alle immer mit neuen Methoden, da die Qualität der Daten, die aus der traditionellen strukturelle Methoden waren einfach nicht gut genug“, sagt Postdoc Peter Aasted Paulsen, der als der erste Autor, beschreibt die Ergebnisse in der Zeitschrift Nature Communications. „Es ist schon frustrierend, loszulassen von etwas, was fast „gut genug“ zu starten alle immer wieder von einem neuen Blickwinkel, aber es ist sicherlich notwendig war. Man kann sagen, dass die vielen kleinen aha-Momente, die wir gewonnen, durch die vielen versuche, wurden, was letztlich die Probleme gelöst, Daten von ausreichend hoher Qualität sind. Es war fantastisch, wenn es endlich geklappt! „
Eine neue domain überraschungen
Mit der neuen Struktur, die die Forscher zeigen, dass die Kläranlagen der äußeren form ähneln anderen Zucker-Transporter, z.B. aus Menschen. Aber die Struktur hält auch überraschungen. Peter Aasted Paulsen highlights eine neue domain wurde nicht beschrieben vor. „Über die Bindung Tasche, wo Zucker liegt, die Kläranlagen haben eine neuartige kleine Domäne, die ähnelt einem Deckel, der an Ort und Stelle gehalten mit einem ungewöhnlichen bond, einer sogenannten Disulfid-Brücke. Es war eine völlig unerwartete Beobachtung, dass sich sofort entzündete die Phantasie.“
Zur Untersuchung der Funktion der Domäne, die Forscher gemacht eine version des proteins, in dem diese Bindung wurde entfernt. Mit dieser änderung wird das protein verliert seine Fähigkeit zu transportieren Zucker effizient bei bestimmten pH-Werten. Vergleicht man diese Ergebnisse mit einer Analyse der Struktur, es kann gesehen werden, dass der Deckel in Position gehalten wird durch die Bindung, wodurch ein günstiges Umfeld für die Säure-Bindung an einen spezifischen Säure-bindetasche. Diese Bindung bewirkt, dass ein Teil des proteins geschoben werden, in Richtung des Zucker-Moleküls, wodurch die sehr hohe Affinität für Zucker.
„Strukturelle Biologie ist das Besondere, wenn es darum geht zu erklären, die sehr detaillierte Mechanismen, die im Spiel in Proteinen“, sagt Assistant Professor Bjørn Panyella Pedersen, Leiter der Forschungsgruppe. „Es war sehr befriedigend zu erleben, wie die Struktur und Biochemie kombiniert wurden, hier zu erklären, etwas ganz grundlegendes über die Zucker-transport in Pflanzen, die wir noch nicht kennen.“
Die Ergebnisse erleichtern die Entwicklung von resistenten Kulturen
„Aus unserer leicht nerdige Sicht, es wurde äußerst spannend zu werden in der Lage, Antworten auf diese sehr grundlegenden Fragen“, sagt Bjørn Panyella Pedersen. „Wir begannen die Arbeit mit der human sugar Transporter, aber da viele der großen Fragen in diesem Bereich beantwortet wurden in den vergangenen Jahren, haben wir uns entschieden, unseren Fokus auf die Zucker-Aufnahme in anderen Organismen.“
„Kläranlagen weisen sehr unterschiedliche Merkmale auf, und es ist sehr spannend zu können, um zu verbessern unser Verständnis von, wie Sie arbeiten“, fährt Bjørn Panyella Pedersen, „ist Es besonders interessant, dass die Ergebnisse, die wir jetzt beschreiben werden, wie viele der Pflanzen‘ Organe richtig entwickeln, und die gleichzeitig bewiesen haben, einen wichtigen Beitrag zur Pflanzen “ Antwort auf Pilz-Angriffe. Einige Arten von Weizen, ist Pilz-resistent, und unsere Ergebnisse helfen zu erklären, warum.“